تأثير الباء هاء (pH) على نشاط الانزيم

عندما يقاس النشاط الإنزيمي عند عدة قيم للباهاء (pH)، يلاحظ النشاط الأمثل بشكل نموذجي بين القيمتين 5 و 9، ولكن بعض الإنزيمات (كالببسين (Pepsin)© تكون فعالة عند قيم للباهاء (pH) تقع خارج هذا المجال.

ويتجدد شكل منحنيات النشاط في درجات الباهاء (pH) المختلفة بما يلي:

1     - تمسخ الإنزيمات عند باهاء (pH) مرتفعة أو منخفضة.

2  - تغيرات شحنة الإنزيم أو الركائز أو تيليهما؛ فبالتسبة للإنزيم يمكن أن تؤثر الباهاء (pH) في نشاطه بتغييرها لبنية أو شجنة إحدى الثمالات المساهمة بربط الركيزة أو بالتحفيز. ولتوضيح ذلك افرض أن إنزمماً مدشحونأ بشحنة سالبة ("Enz) يتفاعل مع ركيزة مشحونة بشحنة إيجابية ( + SH):

فعند الباهاء (pH) المنخفضة، يكتسب الإنزيم بروتوناً ويخسر شحنته السلبية:

وعند الباهاء (pH) المرتفعة تتأين الركيزة وتخسر شحنتها الإيجابية:

وبما أن الأشكال الني تتاثر هي +SH و-Enz فقط حسب تحديدنا لهذا المثال، فإن قيم الباهاء المتطرفة سننتقص التركيز الفعال للإنزيم -Enz والركيزة +SH مما ينقص من سرعة التفاعل (الشكل 9-8)، ويظهر أن كلا من الإنزيم والركيزة يكونان بحالة أيونية مناسبة للتفاعل فقط في منطقة التظليل المشترك، وتكون التراكيز الأعظمية للإنزيم والركيزة المشحونة بشكل صحيح عند قيمة الباهاء (pH). ويمكن أن تخضع الإنزيمات أيضاً لتغيرات في هيئتها عندما تختلف الباهاء (pH). فقد يكون وجود مجموعة مشحونة بعيدة عن المنطقة التي ترتبط بها الركيزة ضروريا للمحافظة على بنية ثالثية أو رابعية فعالة للإنزيم. وقد ينحل البروتين عند تغير شحنة هذه المجموعة ويصبح أكثر اكتنازا أو يتفارق إلى مواحيد طليعية (Protomeres). كل هذا يؤدي إلى ضياع نشاط الإنزيم الذي قد يكون نهائياً أو قابلا للعودة عندما يعود الإنزيم إلى الباهاء المثلى له، وذلك حسب شدة التغيرات التي طرأت عليه.

الشكل 9-8 : تأثير الباهاء (pH) في النشاط الإنزيمي.